Moléculas a reacción

Blog de divulgación del Instituto de Síntesis Química y Catálisis Homogénea

Catálisis (4). Enzimas

(Fernando Gomollón Bel, ISQCH)

En artículos anteriores os hemos introducido en el fascinante mundo de la catálisis. Hemos presumido de los magníficos catalizadores que sintetizamos a la carta en el ISQCH. Pero todavía no os hemos hablado de los mejores y más eficientes catalizadores del mundo viviente: los enzimas.

¿Qué son? ¿Cómo funcionan?

Citocromo C oxidasa

Citocromo C oxidasa, uno de los enzimas implicados en la respiración celular
(Fuente: elaboración propia)

Los enzimas son los catalizadores que tienen los seres vivos dentro de cada una de sus células para llevar a cabo, de una forma energéticamente eficaz, las reacciones biológicas. Pongamos un ejemplo: si dejamos unos terrones de azúcar en un bol en la cocina, éstos no se van a convertir de pronto en CO2, agua y energía. Sin embargo, en nuestras células, esta reacción (llamada respiración celular) sucede miles de veces por segundo, gracias a los enzimas que catalizan el proceso.

Generalmente los enzimas son proteínas, unas macromoléculas (moléculas de varios miles de átomos) que disminuyen la energía de activación de un montón de procesos químicos que tienen lugar en los organismos vivos. El mecanismo de funcionamiento es complejo, pero puede simplificarse con el modelo llave-cerradura que planteó Fischer en el siglo XIX.

Los enzimas tienen un sitio activo donde el sustrato, el producto químico que va a reaccionar, se une. En ese sitio activo, el sustrato establece una serie de enlaces con la proteína, del mismo modo que los dientes de una llave encajan perfectamente en los huecos de una cerradura. Estos enlaces estabilizan tanto al sustrato como a la proteína y permiten que la reacción química se produzca de una manera eficaz. Además, sirven para que el enzima “reconozca” el sustrato adecuado. Si éste no “encaja” en el centro activo, la reacción no se produce o se produce de forma mucho menos eficaz. Una vez que la reacción se ha producido, la puerta se abre y se liberan los productos. La analogía es muy útil para comprender por qué muchos enzimas son tan específicos. Un enzima que sintetiza almidón funcionará sólo si la “llave” es glucosa, y no si la llave es cualquier otro azúcar.

Modelo "llave-cerradura" de Fischer

Modelo “llave-cerradura” de Fischer
(Fuente: elaboración propia)

Y todo ésto, ¿es útil para los químicos?

Sí. Todo esto es muy útil. Por un lado, podemos aprovecharnos de las enzimas para catalizar reacciones en el laboratorio que son mucho más difíciles de llevar a cabo con catalizadores químicos convencionales. En la industria, por ejemplo, hay muchos procesos que se catalizan utilizando enzimas (u organismos vivos que las contienen). La fabricación del pan o de la cerveza sería inviable sin la ayuda de los enzimas de un hongo llamado Saccharomyces cerevisae. La industria del papel se aprovecha de enzimas como las amilasas, celulasas y ligninasas que son capaces de romper los polímeros biológicos de los troncos de los árboles. En la actualidad, estos enzimas se utilizan también como parte del proceso de fabricación de biocombustibles a partir de materia prima celulósica, como madera o residuos agrícolas. Los líquidos limpiadores de lentillas incluyen generalmente proteasas, que rompen los restos de proteínas que se quedan adheridos a las lentes por el simple contacto con el ojo.

Por otro lado conocer cómo funcionan los enzimas es interesante para aprender de ellos e intentar sacar partido de ese conocimiento:

  • Si conocemos cómo funcionan, podemos intentar averiguar cómo bloquearlas (cómo meter silicona a la cerradura), y así paralizar la maquinaria de organismos patógenos, tales como virus o bacterias, o la de células cancerígenas.
  • Conociendo qué hay exactamente en su centro activo y qué átomos son los más frecuentes en las catálisis, podemos intentar diseñar catalizadores químicos que las imiten y que, por lo tanto, sean mucho más eficientes. Este es uno de los fundamentos de la Organocatálisis, un campo en auge en la Química desde comienzos de este siglo y que se investiga también en el ISQCH.

Quizá os preguntéis por qué diseñar catalizadores químicos si los enzimas son tan maravillosos. Bien, como todo en esta vida, los enzimas tampoco son perfectos. Al tratarse de proteínas, tienden a ser delicados y se inactivan fácilmente cuando la temperatura, el pH o el disolvente se salen del estrecho margen que toleran la mayor parte de estas macromoléculas. Además, no existen enzimas para catalizar cualquier tipo de reacción. Al tratarse de moléculas de origen biológico, y por tanto sujetas a las leyes de la evolución, los enzimas se han seleccionado a lo largo del tiempo para catalizar efectivamente las reacciones que tienen lugar en el interior de las células vivas. Pero hay otras muchas reacciones de interés industrial que, hoy por hoy, quedan fuera del alcance de los enzimas, así que la estrategia más inteligente es utilizar el mejor catalizador disponible para cada caso.

Centro activo de una lipasa con una molécula de ác. oléico unida

Centro activo de una lipasa con una molécula de ácido oléico unida. Las lipasas son enzimas empleados industrialmente.
(Fuente: elaboración propia)

Si os ha gustado el artículo, os interesa alguno de los temas comentados u os gustaría que ampliáramos algo con más detalle, no dudéis en decírnoslo en los comentarios.

Acerca de isqch

El Instituto de Síntesis Química y Catálisis Homogénea (ISQCH) es un instituto de investigación química mixto entre el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Universidad de Zaragoza.

3 comentarios el “Catálisis (4). Enzimas

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Esta entrada fue publicada en 09/11/2012 por en Catálisis, Industria química, Productos naturales y etiquetada con , , , , .

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